아미노산 : 기능, 구조, 유형

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작가: John Stephens
창조 날짜: 22 1 월 2021
업데이트 날짜: 20 십일월 2024
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10min Biochemistry 2강 아미노산의 n차구조(various amino acid structures)
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아미노산 삶의 네 가지 주요 분자 중 하나입니다. 탄수화물, 지질핵산. 그들은 주로 단백질. 20 개의 자연 발생 아미노산은 박테리아에서 인간까지 모든 생명체에서 발견됩니다.

아미노산은 단백질과 단백질이 신체의 대부분을 차지하기 때문에 문자 그대로 사람들 (및 다른 동물)이 만들어내는 물질입니다.

하나 이상의 아미노산의 결손은 불완전하거나 잘못 구성된 조직으로 이어질 수 있으며 일부 암의 발생에 중요한 역할을하는 것으로 여겨집니다.

일반적인 아미노산 정보

인체는 이러한 산 10 개를 합성 할 수 있지만 다른 10 개는식이 공급원에서 얻어야하므로 필수 아미노산. 이들은 때로는 필수 아미노산 보충제로 제공됩니다.

신체가 제조 할 수있는 아미노산을 비 필수 아미노산, 몸이 실제로 그것을 요구하기 때문에 다소 오해의 소지가있는 용어.

각 아미노산에는 대문자 1 자 약어와 3 자 약어가 있습니다 (예 : 티로신 "tyr"과 "Y"둘 다 사용합니다). 때로는 아미노산이 단백질에 이미 통합 된 후 변형됩니다 (예 : 프롤린의 하이드 록 실화).

아미노산은 전반적인 건강에 관심이있는 사람들과 웨이트 트레이닝과 영양 중재의 조합을 통해 근육 질량을 구축하고자하는 사람들 사이에서식이 보조제로 인기를 얻었습니다.

아미노산의 기본 구조

모든 아미노산의 보편적 구조는 카르 복실 그룹, 아미노기, 수소 원자 그리고 "R"사이드 체인 아미노산에서 아미노산에 이르기까지 다양합니다.

그만큼 카르복실기 R2는 산소 원자에 이중 결합되고 히드 록실 (-OH)기에 결합 된 탄소 원자로 구성된다. 이것은 -CO (OH)로 표시 될 수 있으며, 히드 록실 성분의 수소 원자가 쉽게 기증되어 -CO (O-) 그룹.

자연에서 발견되는 20 개의 아미노산을 알파-아미노산 아미노 (-NH2) 그룹은 -CO (OH) 그룹 옆의 탄소 인 카르 복실 산의 알파 탄소에 부착되어 있기 때문입니다. 이 탄소는 또한 전술 한 "중앙"탄소이다.

아미노산은 질량이 몰당 75g (글리신)에서 몰당 204g (트립토판)으로 다양하며 평균적으로 당 포도당 (몰당 180g)보다 작습니다.

모든 아미노산이 본질적으로 동일한 빈도로 관찰된다면, 각각의 아미노산은 단백질 구조에서 아미노산의 약 5 %를 차지할 것이다 (100 %를 20 개 아미노산으로 나눈 값 = 아미노산 당 5 %).

실제로 이러한 발생 빈도는 1.2 % (트립토판 및 시스테인)에서 10 % (류신) 미만으로 다양합니다.

아미노산 카테고리

그만큼 "R"측쇄즉, 간단히 R- 사슬은 아미노산의 생화학 적 거동을 전체적으로 설명하고 결정하는 다양한 하위 범주에 속한다. 하나의 일반적인 체계는 아미노산을 다음과 같이 분류합니다. 소수성, 친수성 (또는 극선), 청구 됨 또는 양친 매성.

소수성 "물을 두려워하는"그리스어에서 유래하고,이 8 개의 아미노산은 측쇄가 비극성, 이는 순 정전 하 또는 비대칭으로 분포 된 전하를 운반하지 않음을 의미합니다. 이 특성의 결과로 소수성 아미노산은 일반적으로 물에서 "안전한"단백질 내부에서 발견됩니다.

마찬가지로,이 산들 친수성 동료는 단백질의 외부 표면에 모이는 경향이 있습니다. 청구 됨양친 매성 한편, 분자는 그들 자신의 매력과 특성을 나타냅니다.

다음은 각각의 아미노산과 그 특징을 요약 한 목록입니다. 쉽게 참조 할 수 있도록 한 글자 약어의 순서로 표시되지만 아미노산 이름을 외우려고하면 그룹화 체계 나 다른 속임수를 사용하여이 작업을 쉽게 수행해야합니다.

소수성 아미노산

이 8 개의 아미노산은 일반적으로 함께 그룹화되며 본질적으로 동일한 것을 의미하지만 소수성 대신 "비극성"이라고도합니다. 그들은 단백질의 내부에 참여 반 데르 발스 상호 작용이는 공유 결합 또는 이온 결합과 유사하지만 훨씬 약하고 일시적이다.

트립토판은 때때로이 그룹에 포함되지만 실제로는 양친 매성입니다.

친수성 아미노산

이 아미노산은 종종 "극성이지만 비 충전"이라고합니다. 그들은 단백질의 외부 표면을 후추로 만들고 물이있는 곳에서 반동하지 않습니다.

하전 된 아미노산

이 화합물은 물과 쉽게 상호 작용한다는 점에서 친수성 (극성) 아미노산과 매우 유사하지만 +1 또는 -1의 순 전하를냅니다. 이것은 인체의 pH 또는 산도에서 산 (양성자 공여체) 또는 염기 (양성자 수용체)를 만듭니다.

양친 매성 아미노산

"양친 매성"은 그리스어로 대략 "둘 다 느끼는"것으로 번역되며,이 아미노산은 비극성 (소수성)과 극성 (친수성)으로 기능 할 수 있습니다. 대부분의 선수 용량이 고도로 전문화 된 스포츠에서 두 가지 역할을 모두 수행합니다.

그것들은 순 전하를 전달하지 않지만, 이들 아미노산의 R- 사슬을 따라 전하의 분포는 현저하게 비대칭 적이다.