콘텐츠
"Hill coefficient"는 등급의 가파름과 관련된 용어처럼 들립니다. 실제로 생화학에서 용어는 일반적으로 생체 시스템에서 분자의 결합 행동과 관련이 있습니다. 이것은 단위가없는 숫자 (즉, 초당 미터 또는 그램 당 도와 같은 측정 단위가 없음)와 협동 시험중인 분자 사이의 결합. 그 값은 경험적으로 결정됩니다. 즉, 해당 데이터를 생성하는 데 자체적으로 사용되는 것이 아니라 관련 데이터의 그래프에서 추정되거나 파생됩니다.
다르게 말하면, Hill 계수는 두 분자 사이의 결합 거동이 쌍곡선 한 쌍의 분자 (종종 효소와 기질) 사이의 결합 속도와 후속 반응이 초기에 속도 대 농도 곡선이 평평 해지기 전에 기질 농도가 증가함에 따라 매우 빠르게 상승하는 상황에서 예상되는 관계 거기에 도달하지 않고 이론상 최대. 이러한 관계의 그래프는 원의 왼쪽 위 사분면과 비슷합니다. 힐 계수가 높은 반응에 대한 속도 대 농도 곡선의 그래프 대신 S 자형또는 s 모양입니다.
힐 계수와 관련 용어의 기초와 주어진 상황에서 그 가치를 결정하는 방법에 관해서는 여기에서 풀어야 할 것이 많이 있습니다.
효소 역학
효소는 특정 생화학 반응의 속도를 엄청나게 증가시켜 수천 배나 더 빨리 수천 조 배나 빠르게 진행할 수있는 단백질입니다. 이 단백질들은 활성화 에너지 E를 낮춤으로써 이것을합니다에이 발열 반응. 발열 반응은 열 에너지가 방출되어 외부의 도움없이 진행되는 경향이 있습니다. 그러나, 이들 반응에서 생성물이 반응물보다 낮은 에너지를 갖지만, 거기에 도달하기위한 에너지 경로는 일반적으로 꾸준한 하향 경사가 아니다. 대신, E로 대표되는 "에너지 혹"이 극복 될 수있다에이.
해발 약 1,000 피트의 미국 내륙에서 태평양의 해수면에있는 로스 앤젤레스로 운전하는 것을 상상해보십시오. 네브라스카에서 캘리포니아까지 해안을 지나갈 수는 없습니다. 로키 산맥 사이에는 해발 5,000 피트가 넘는 고속도로가 있으며 일부 지점에서는 해발 11,000 피트까지 올라갑니다. 이 틀에서, 효소는 콜로라도의 산봉우리 높이를 크게 낮추고 전체 여정을 덜 힘들게 만드는 것으로 생각하십시오.
모든 효소는 특정 반응물에 특이 적입니다. 기질 이 단점에서. 이러한 방식으로 효소는 열쇠와 같으며, 특이적인 기질은 열쇠가 독창적으로 열리도록 설계된 자물쇠와 같습니다. 기질 (S), 효소 (E) 및 생성물 (P) 사이의 관계는 다음과 같이 개략적으로 나타낼 수 있습니다.
E + S ⇌ ES → E + P
왼쪽의 양방향 화살표는 효소가 "할당 된"기질에 결합 할 때 결합되지 않거나 반응이 진행되어 생성물과 효소를 원래 형태로 만들 수 있음을 나타냅니다 (효소는 일시적으로 만 변형됩니다) 촉매 반응). 반면 오른쪽의 단방향 화살표는 이러한 반응의 산물이 ES 복합체가 구성 요소 부분으로 분리되면 효소에 결합되지 않았 음을 나타냅니다.
효소 동역학은 이러한 반응이 얼마나 빨리 진행되는지 (즉, 효소 및 기질의 농도, 함수 및 산물의 농도에 따라) 생성되는 속도를 설명합니다. 생화학 자들은이를 만들기 위해이 데이터의 다양한 그래프를 제시했습니다. 가능한 시각적으로 의미있는.
미카엘리스-멘텐 키네틱 스
대부분의 효소-기질 쌍은 Michaelis-Menten 공식이라는 간단한 방정식을 따릅니다. 위의 관계에서 E와 S를 ES 복합체로 결합, ES를 구성 요소 E와 S로 분리 및 ES를 E와 P로 변환하는 세 가지 반응이 발생합니다.이 세 가지 반응은 각각 k 인 자신의 속도 상수1, k-1 그리고 k2, 그와 같은 순서로.
생성물의 출현 속도는 그 반응에 대한 속도 상수, k에 비례한다2, 및 언제든지 존재하는 효소-기질 복합체의 농도,. 수학적으로 다음과 같이 작성됩니다.
dP / dt = k2
오른쪽은 및로 표현할 수 있습니다. 도출은 현재의 목적에 중요하지 않지만 레이트 방정식의 계산을 허용합니다.
dP / dt = (k20)/(케이엠+)
유사하게 반응 V의 속도는 다음에 의해 주어진다 :
V = V최대/(케이엠+)
미카엘리스 상수 K엠 는 이론적 최대 값에서 속도가 진행되는 기질 농도를 나타냅니다.
Lineweaver-Burk 방정식과 해당 플롯은 동일한 정보를 표현하는 대체 방법이며 그래프가 지수 또는 로그 곡선이 아닌 직선이기 때문에 편리합니다. 그것은 Michaelis-Menten 방정식의 역수입니다.
1 / V = (K엠+) / Vmax = (K엠/V최대) + (1 / V최대 )
협동 바인딩
일부 반응은 특히 Michaelis-Menten 방정식에 따르지 않습니다. 이는 결합이 방정식에서 고려하지 않는 요인에 의해 영향을 받기 때문입니다.
헤모글로빈은 산소에 결합하는 적혈구의 단백질입니다 (O2)를 폐에 넣고 호흡이 필요한 조직으로 옮깁니다. 헤모글로빈 A (HbA)의 탁월한 특성은 O와의 협력 적 결합에 참여한다는 것입니다2. 이것은 본질적으로 매우 높은 O에서2 폐에서 발생하는 농도와 같은 농도에서, HbA는 일반적인 쌍곡 단백질-화합물 관계를 따르는 표준 수송 단백질보다 산소에 대해 훨씬 높은 친화력을 갖는다 (미오글로빈은 이러한 단백질의 예이다). 매우 낮은 O2 그러나, HbA는 O에 대한 친 화성이 훨씬 낮다2 표준 수송 단백질보다. 이것은 HbA가 간절히 O를 모으는 것을 의미합니다2 풍부하고 산소가 부족한 곳, 즉 산소 수송 단백질에 필요한 것을 간절히 포기합니다. 이는 HbA 및 O에서 보이는 S 자형 결합 대 압력 곡선을 초래한다2생명이 실질적으로 덜 열성적인 속도로 진행될 수없는 진화상의 이점.
힐 방정식
1910 년 Archibald Hill은 O의 운동학을 탐구했습니다.2-헤모글로빈 결합. 그는 Hb가 특정한 수의 결합 부위를 가지고 있다고 제안했다. 엔:
P + nL ⇌ PL엔
여기에서 P는 O의 압력을 나타냅니다2 L은 리간드의 약자이며, 이는 결합에 관여하는 모든 것을 의미하지만,이 경우에는 Hb를 지칭한다. 이것은 위의 기질 효소 산물 방정식의 일부와 유사합니다.
해리 상수 K디 반응이 기록됩니다 :
엔 /
반면에 0 내지 1.0 범위의 점유 된 결합 부위 ϴ의 분율은 다음에 의해 주어진다 :
ϴ = 엔/(케이디 +엔)
이 모든 것을 종합하면 많은 형태의 힐 방정식 중 하나를 얻을 수 있습니다.
log (ϴ /) = n log pO2 -로그 P50
어디 P50 O의 절반 인 압력입니다2 Hb상의 결합 부위가 점유되어있다.
언덕 계수
위에 제공된 Hill 방정식의 형태는 기울기 절편 공식으로도 알려진 일반적인 형태 y = mx + b입니다. 이 방정식에서 m은 선의 기울기이고 b는 직선 인 그래프가 y 축을 교차하는 y의 값입니다. 따라서 힐 방정식의 기울기는 단순히 n입니다. 이것을 힐 계수 또는 n이라고합니다H. 미오글로빈의 경우 그 값은 1입니다. 미오글로빈은 O에 협력 적으로 결합하지 않기 때문입니다2. 그러나 HbA의 경우 2.8입니다. n이 높을수록H, 연구중인 반응의 동역학이 더 시그 모이 드적이다.
힐 계수는 필수 계산을 수행하는 것보다 검사에서 결정하기 쉽고 일반적으로 근사치로 충분합니다.